Answer:
This protein consists of 8 subunits of equal size linked by disulfide bonds
Explanation:
The sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel (SDS-PAGE) is a technique widely used in molecular biology laboratories to separate proteins with molecular weights between 5 and 250 kDa. SDS is an anionic detergent used to denature proteins before electrophoresis. SDS can denature proteins by altering non-covalent bonds such as hydrogen, hydrophobic and ionic interactions, but they cannot cleave disulfide bonds. In this case, reducing agents (e.g., β-mercaptoethanol or dithiothreitol) have been used to cleave disulfide bonds.
They were imported from China into the United States in 1881.
The first successful release was in Minnesota in 1916.
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Reaction which breaks down complex molecules into simpler ones n release energy
Answer: 0.05 M
Explanation:
Para responder esta pregunta, hay que tener en cuenta la Ley de Conservación de la Masa. <u>La misma indica que en una reacción química en un sistema cerrado, la masa total de las moléculas que participan permanece constante.</u> Esto significa que la masa utilizada en los reactivos es la misma que la masa de los productos generados.
En este problema, se cuenta con una solución de NaOH (hidróxido de sodio) tiene una molaridad de 0.204 (siendo la molaridad el número de moles por litro de solución) y se utilizan 16.4 mL de dicha solución para agregarla a 50 mL de una solución de H3PO4 (ácido fosfórico).
Entonces, ya que la masa de ambas soluciones no se pierde, podemos utilizar la ecuación de la Ley de Conservación de la Masa:
Concentración inicial x Volumen inicial = Concentración final x Volumen final.
Concentración inicial: 0.204 M
Volumen inicial: 16.4 mL
Concentración final: ?
Volumen final: 50 mL + 16.4 mL = 66.4 mL
Reemplazamos los valores en la ecuación:
0.204 M x 16.4 mL = Concentración final x 66.4 mL
La molaridad de la solución de H3PO4 es de 0.05 M.
